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Wissenschaft und Forschung 21.02.2011

Durchbruch bei der Erforschung der Zahnplaque

Durchbruch bei der Erforschung der Zahnplaque

Die Forscher der University of Groningen analysierten Glycosyltransferase vom "lactic acid bacterium Lactobacillus reuteri", das im menschlichen Mund und im Verdauungstrakt präsent ist. Das Bakterium verwendet die Glycosyltransferasenenzyme, um den Zucker der Nahrung in Zuckerketten zu konvertieren.

Sie verwenden den Klebstoff, um sich an den Zahnschmelz zu heften. Das Bakterium Streptococcus mutans verwendet ebenso dieses Enzym. Einmal am Zahnschmelz befestigt, fermentiert das Bakterium Zucker, dessen Säure das Kalzium im Zahn auflöst. Unter Verwendung der Protein-Kristallografie war es den Forschern möglich, die dreidimensionale Struktur des Enzyms zu verdeutlichen.

Die Groninger Forscher sind die ersten, die Glycosyltransferase erfolgreich kristallisierten. Die kristallisierte Struktur hat gezeigt, dass die Faltenrichtung des Protein einzigartig ist. Die verschiedenen Enzymfamilien sind nicht aus einzelnen linearen Aminosäurenketten geformt, sondern aus zwei Teilen U-Geformter Ketten zusammengesetzt; dies ist der erste Bericht eines derartigen Faltenmechanismus in der Literatur.

Das Lösen der 3D Struktur versorgte die Forscher mit detallierten Informationen über die funktionalen Mechanismen der Enzyme. Das Enzym spaltet Sucrose in Fruktose und Glukose und fügt dann dem Glukosemolekül eine wachsende Zuckerkette hinzu. Soweit hat die wissenschenschaftliche Gemeinschaft angenommen, dass beide Prozesse von verschiedenen Teilen des Enzyms durchgeführt werden. Jedoch das von den Groninger Forschern entwickelte Modell hat gezeigt, dass beide Aktivitäten von der gleichen aktiven Seite des Enzyms durchgeführt werden.

Dijkhuizen erwartet, dass spezifische Hemmstoffe für die Glycosyltransferasenenzyme helfen können, zu verhindern, dass Bakterien am Zahnschmelz festkleben. Informationen über die Struktur und funktionelle Mechanismen des Enzyms sind ausschlaggebend für die Entwicklung derartiger Hemmstoffe. Soweit waren derartige Forschungen nicht erfolgreich, bemerkte Dijkhuizen: Die untersuchten Hemmstoffe blockierten nicht nur Glycosyltransferase, sondern auch das das Verdauungsenzym Amylase in unserem Speichel, das notwendig ist, um Stärke zu zerlegen.

Die kristalline Struktur bietet ebenso eine Erklärung für die doppelten Hemmstoffe. Die publizierten Daten der Groniger Forscher zeigen, dass Glycosyltransferase Proteeine sich aus Amylaseenzymen entwickeln, die Stärke zerlegen. Wir wissen, dass die beiden Enzyme ähnlich sind, sagt Dijkhuizen, aber die kristaline Struktur zeigten, dass die aktiven Seiten nahezu identisch sind. Zukünftige Hemmstoffe müssen auf sehr spezifische Ziele gerichtet sein, da beide Enzyme evolutionär nah miteinander verwandt sind.

Dijkhuizen weist darauf hin, das zukünftige Glycosyltransferase-Hemmstoffe zu Zahnpasta und Mundwasser hinzugefügt werden können. Aber man kann sie auch Süssigkeiten hinzufügen, schlägt er vor. Ein Hemmstoff könnte den Zucker, der die Schäden im Mund verursacht, daran hindern.

Quelle: University of Groningen

Foto: © Shutterstock.com
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